Obtención de colágeno a partir de tejidos animales subproductos de la industria cárnica

Autores/as

Palabras clave:

colágeno, electroforesis de proteínas, biomaterial.

Resumen

Introducción: El colágeno es la proteína estructural más abundante en el cuerpo humano, por este motivo es muy utilizado en ingeniería de tejidos. Cuando se requieren buenas prestaciones mecánicas del producto final se intenta mantener con el mayor contenido en fibra larga. Para su caracterización se acude a técnicas como la electroforesis y la espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier, las cuales permiten determinar la pureza y contenido proteico de la misma.

Objetivos: Caracterizar colágeno obtenido de pollo y cerdo para su posterior uso en ingeniería de tejidos cardiovasculares.

Métodos: La disolución de la fuente del colágeno se realizó en ácido acético al 5 %. El colágeno se caracterizó utilizando pruebas de electroforesis mediante el método SDS-page y la espectrometría infrarroja por transformada de Fourier utilizando el modo de análisis por reflexión con el accesorio ATR SPECAC y rango de 600 a 4000 1/cm, para determinar la pureza.

Resultados: Los resultados aportaron colágenos tipo I y III en la mezcla de patas más cresta de pollo. También colágeno tipo I en las muestras de patas, crestas de pollo y piel de cerdo.

Conclusiones: Se concluyó que, al estar el sistema cardiovascular compuesto por colágeno I y III, el colágeno obtenido puede ser utilizado en su regeneración, aunque la mezcla de crestas más patas, que posee los dos tipos es la más recomendada.

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.

Biografía del autor/a

Janet carvajal de la Osa, Universidad tecnologica de la Habana CUJAE

Licenciada en electromedicina, Máster en Bioingeniería, Profesora Asistente,

Javier Luis Villegas Santos, Universidad Tecnologica de la Habana (CUJAE)

Ingeniero Biomedico adiestrado departamento de bioingenieria.

Juan Prohías Martínez, Cardiocentro Hospital Hermanos Ameijeiras,

Doctor en Medicina, Especialista de 2do Grado en Cardiología, Master en Ciencias Transformación Digital, Profesor Auxiliar, Investigador Auxiliar, Jefe del Grupo Nacional de Cardiología

Carlos Rafael Figueroa Hernández, Universidad tecnológica de la Habana José A. Echeverría (CUJAE)

Ingeniero Mecánico, Doctor en Ciencias Técnicas, Profesor Titular

Yunier Serrano Rivero, Centro Nacional de Investigaciones Científicas (CNIC)

Licenciado en Microbiología, Investigador Agregado,   especialista en productos Biológicos

Ahmed Valdés Martínez, Centro de Estudios Avanzados de Cuba (CEA),

Técnico medio en Química, Técnico CITMA, Departamento nanomateriales,

Reyniel Gómez González, Universidad tecnológica de la Habana José A. Echeverría (CUJAE)

Ingeniero Mecánico, Máster en Ciencias, Profesor asistente

José María Ameneiros Martínez, Universidad tecnológica de la Habana José A. Echeverría (CUJAE)

Ingeniero Químico, Doctor en Ciencias Técnicas. Profesor Titular

John William Sandino del Busto, Universidad Nacional de Colombia (UNAL)

, Licenciado en Física, Doctor en Ciencias, Profesor Titular,

Citas

1. Paredes-Puerto A., Camacho-Villegas T., Vallejo-Cardona A., Esquivel-Solís H., Colágenas Recombinantes para Andamios de Ingeniería de Tejidos. Revista Mexicana De Ingeniería (2017), 38 No. 1, pp 103-114 disponible en: https://dx.doi.org/10.17488/RMIB.38.1.7

2. D. C. Liu, Y.K. Lin and M.T.Chen. Optimum condition of extracting collagen from chicken feet and its characteristics, Asian-Aust J Anim Sci (2001); vol.14 (11):1638-44. Disponible en: https://doi.org/10.5713/ajas.2001.1638

3. Copes F, Pien N, Van Vlierberghe S, Boccafoschi F and Mantovani D. Collagen-Based Tissue Engineering Strategies for Vascular Medicine. Front. Bioeng. Biotechnol. (2019) 7:166. Disponible en: DOI: 10.3389/fbioe.2019.00166

4. Kazuhisa Maeda. Skin-Moisturizing Effect of Collagen Peptides Taking Orally. J Nutr Food Sci (2018), vol 8(2), pp 682-90, ISSN: 2155-9600, disponible en: DOI: 10.4172/2155-9600.1000682

5. Robert J., Hartmann D.J., Sengel P. Production of fibronectin and collagen types I and III by chick embryo dermal cells cultured on extracellular matrix substrates. Int. J. Dev. Biol. (1989); 33: 267-275.

6. Wickham A. Multifunctional Biomimetic Scaffolds Tailored for Cardiac Regeneration. 1era ed, Ed. LiU-Tryck, (2015), ISBN: 978-91-7519-021-1,consultado en diciembre de 2019, disponible en: https://pdfs.semanticscholar.org/063e/8d910da86b47c04c8bcae7bbb16a57bd113c.pdf?_ga=2.144549873.576259791.1597013481-179301124.1597013481

7 Silva Tiago H., Moreira-Silva J,. Marques A. L., Domingues A, Bayon Y and Reis Rui L ¨Marine Origin Collagens and Its Potential Applications Mar. Drugs¨, (2014), 12, pp 5881-5901; ISSN 1660-3397, disponible en: DOI: 10.3390/md12125881.

8. Belbachir K., Noreen R., Gouspillou G., Petibois,C. Collagen types analysis and differentiation by FTIR spectroscopy. Anal Bioanal Chem (2009); 395: 829–837, disponible en: DOI 10.1007/s00216-009-3019-y.

9. Cantero Belinchón P. Palacios Lasa M. Urdanoz Izco B. Procedimiento de obtención de colágeno a partir de la piel de un animal- Google Patents”, Publication 2013-01-03, PCT/ES2011/070467, WO2013001103A1. https://patentados.com/2013/obtencion-de-colageno-a-partir

10. Gómez González R, Figueroa Hernández C, Ameneiros Martínez J. M., Prohías J. Obtención de una matriz de colágeno de origen porcino, 19 CCIA cujae (2018), disponible en: https://www.researchgate.net/publication/329488378

11. Baburina M I , Ivankin A N and Stanovova I A. Chemical and biotechnological processing of collagen-containing raw materials into functional components of feed suitable for production of high-quality meat from farm animals, (2017), 59th International Meat Industry Conference MEATCON 2017, IOP Conf. Ser.: Earth Environ. Sci.85 012037, disponible en: doi: 10.1088/1755-1315/85/1/012037

12. Castro Vargas C D, Obtención de colágeno a partir de crestas de pollos, Tesis de grado, (2012), universidad industrial de Santander. Disponible en: https://docplayer.es/30123336-Obtencion-de-colageno-a-partir-de-crestas-de-pollos.html

13. Mohd Shakrie P.A, Mohamed Ibrahim N., Syed Ibrahim Mohd I., Shaik N., Jasamai M, Kok Wai L., Nur Murnisa M. & Ahmad Fuad Sh., Physicochemical Evaluation and Spectroscopic Characterisation of Gelatine from Shank and Toes of Gallus gallus domesticus., Sains Malaysiana (2016), 45(3): 435–449.disponible en: http://www.ukm.my/jsm/pdf_files/SM-PDF-45-3-2016/14%20Mohd%20Shakrie.pdf

14. Dhiya Mokhtar N, Abdul Wahab W., Ashima Hamdan N.,Abdul Hadi H., Muhamad Shafiq A. H. and Muhamad Bunnori N. Extraction Optimization and Characterization of Collagen from Chicken (Gallus gallus domesticus) Feet. 5th International Conference on Chemical, Agricultural, Biological and Environmental Sciences (CAFES-17) Kyoto (Japan) April 18-19, (2017), ISBN 978-81-933894-1-6, disponible en: https://doi.org/10.15242/DIRPUB.DIR0417286

15. Suparno O. and Prasetyo N. B.; Isolation of collagen from chicken feet with hydro-extraction method and its physico-chemical characterisation, ICDALC 2018 IOP Conf. Series: Earth and Environmental Science 335 (2019) 012018 IOP disponible en: doi:10.1088/1755-1315/335/1/0120181

16. Chia-Wei L, Loughran M., Tsung-Yu T. and Shuo-Wen T., Evaluation of convenient extraction of chicken skin collagen using organic acid and pepsin combination. J. Chin. Soc. Anim. Sic, (2013), 42(1) :27~38. Disponible en: https://docplayer.net/57689804-Evaluation-of-convenient-extraction-of-chicken-skin-collagen-using-organic-acid-and-pepsin-combination.html

17. N. Huda, E.K. Seow, M.N. Normawati and N.M. Nik Aisyah. Preliminary Study on Physicochemical Properties of Duck Feet Collagen. International Journal of Poultry Science, (2013), 12 (10): 615-621, ISSN 1682-8356.disponible en: https://www.researchgate.net/publication/272964562_Preliminary_Study_on_Physicochemical_Properties_of_Duck_Feet_Collagen

18. Braz Da Silva Araújo I. , Alves Bezerra T. K., Silva Do Nascimento E., De Almeida Gadelha C.A., Santi-Gadelha T., Suely Madruga M., Optimal conditions for obtaining collagen from chicken feet and its characterization , Food Sci. Technol, Campinas, (2018) 38(1):167-173, disponible en: https://doi.org/10.1590/fst.27517

19. Fiodorovich Gorlov I., Ivanovich Titov E.,Viacheslavovich Semenov G., Ivanovna Slozhenkina M.,Yurievich Sokolov A.,Saferbegovich Omarov R., Ivanovich Goncharov A., Yurievna Zlobina E., Viktorovna Litvinova E.& Vladimirovna Karpenko E. Collagen from porcine skin: a method of extraction and structural properties , International Journal of Food Properties, (2018), vol 21(1):1031-1042 disponible en: DOI: 10.1080/10942912.2018.1466324.

20. Pham Xuan Ky, Phan Bao Vy, Dao Viet Ha, Le Ho Khanh Hy, Nguyen Thu Hong, Doan Thi Thiet, Nguyen Phuong Anh, Investigation of protein patterns and antioxidant activity of collagen hydrolysates from skin of fanbellied leather jacket monacanthus chinensis by various enzymes. Journal of Marine Science and Technology; (2018), Vol. 18, No. 4A:141–150, disponible en: DOI:10.15625/1859-3097/18/4A/13642

21. Jiulin Wu, Xiaoban Guo, Hui Liu and Li Chen, Isolation and Comparative Study on the Characterization of Guanidine Hydrochloride Soluble Collagen and Pepsin Soluble Collagen from the Body of Surf Clam Shell (Coelomactra antiquata) Foods (2019) 8, 11; disponible en: doi:10.3390/foods8010011

22. De Campos Vidal B., S. Mello M L., Collagen type I amide I band infrared spectroscopy, Micron (2011), 42: 283-289, disponible en: doi:10.106/j.micron.2010.09.010

23. Ki-Hong J., Yoon-Seon H., Young-Boong K., Yun-Sang Ch., Byoung-Mok K., Dong-Wook K., Aera J. and Jinyoung Ch., Quality Characteristics of Pork Skin Collagen with Enzyme Treatments, Korean J. Food Nutr. , (2016), Vol. 29(5):760~766, eISSN 2287-4992, disponible en: http://dx.doi.org/10.9799/ksfan.2016.29.5.760 ,

24. Knight K. R., Mccann J. J., Vanderkolk C. A., Coe S. A. and. Mcc. O’brien B. Microsurgery The redistribution of collagen in expanded pig skin. British Journal of plastic Surgery (1990), 43: 565-570, disponible en: https://www.jprasurg.com/article/0007-1226(90)90121-F/pdf

25. Hua Yang and Zibin Shu. The extraction of collagen protein from pigskin, J. Chem. Pharm. Res., (2014), 6,2:683-687, ISSN: 0975-7384, disponible en http://www.jocpr.com/articles/the-extraction-of-collagen-protein-from-pigskin.pdf

26. W. Torres-Arreola, R. Pacheco-Aguilar, R. R. Sotelo-Mundo, O. Rouzaud-

Sández & J. M. Ezquerra-Brauer (2008) Caracterización parcial del colágeno extraído a partir del manto, aleta y tentáculos de calamar gigante (dosidicusgigas) CYTA- Journal of Food, 6, 2:101-108, DOI: 10.1080/11358120809487634

27. G. Sotelo C, Blanco Comesaña M, Ramos Ariza P &. Pérez-Martín R. Characterization of Collagen from Different Discarded Fish Species of theWest Coast of the Iberian Peninsula, Journal of Aquatic Food Product Technology, (2016) 25(3):388-399, DOI:10.1080/10498850.2013.865283

28.Tanaka T., Takahashi K., Tsubaki K., Hirata M.,Yamamoto K., Biswas A., Moriyama T. and Kawamura Y., Isolation and characterization of acid soluble bluefin tuna (Thunnus orientalis) skin collagen. Fisheries and Aquatic Sciences (2018), 21:7p, disponible en: DOI 10.1186/s41240-018-0084-1

29. Gaurav K. P., Suresh P.V.; Comparative assessment of physic-chemical characteristics and fibril formation capacity of thermostable carp scales collagen, Materials Science and engineering (2017), 70:32-40, disponible en: http://dx.doi.org/10.1016/j.msec.2016.08.047

30. S. Cliche, J. Amiot, C. Avezard, and C. Garie´py, Extraction and Characterization of Collagen with or Without Telopeptides from Chicken Skin, Poultry Science 2003, 82:503–509, https://academic.oup.com/ps/article-abstract/82/3/503/1520906

Descargas

Publicado

2022-07-10

Cómo citar

1.
carvajal de la Osa J, Villegas Santos JL, Prohías Martínez J, Figueroa Hernández CR, Serrano Rivero Y, Valdés Martínez A, et al. Obtención de colágeno a partir de tejidos animales subproductos de la industria cárnica. Rev Cubana Inv Bioméd [Internet]. 10 de julio de 2022 [citado 27 de julio de 2025];41. Disponible en: https://revibiomedica.sld.cu/index.php/ibi/article/view/1567

Número

Sección

ARTÍCULOS ORIGINALES